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Datos identificativos de la Asignatura

  • Asignatura: Bioquímica Estructural y Metabólica
  • Código: G4 - Bioquímica Estructural y Metabólica
  • Título: Grado en Medicina
  • Área de conocimiento: Bioquímica y Biología Molecular
  • Módulo / Materia: Asignatura de Primer Curso. Materia Básica Bioquímica
  • Forma de impartición: Presencial
  • Centro: Facultad de Medicina 
  • Créditos ECTS: 6
  • Curso / Cuatrimestre: Cuatrimestral (1)
  • Idioma de impartición: Español
  • Departamento: Dpto. de Biología Molecular
  • Profesores: Dra. María Dolores Delgado Villar, Dr. Javier León Serrano, Dr. Jesús Navas Méndez y Dr. José Carlos Rodríguez Rey   

 

Programa de teoría

 

Bloque Temático 1. Bioquímica estructural

Tema 1. Estructura y propiedades de las principales biomoléculas

  • Composición química de los seres vivos. Principales biomoléculas: aminoácidos, azúcares, lípidos, bases y nucleótidos. Grupos funcionales. Isomería. Propiedades físico-químicas del agua. Solubilidad de las biomoléculas. Interacciones débiles en los sistemas acuosos. Regulación del pH en los fluídos biológicos. Soluciones tampón. Principales tampones biológicos.

Tema 2. Aminoácidos

  • Estructura y propiedades de los aminoácidos. Estereoisomería. Clasificación de los aminoácidos según sus cadenas laterales. Aminoácidos esenciales y no esenciales. Modificaciones post-traduccionales de los aminoácidos. Fosforilaciones, acetilaciones, glicosilaciones. Propiedades ácido-básicas. Curvas de titulación.

Tema 3. Proteínas: composición y estructura

  • Enlace peptídico. Péptidos. Niveles de organización estructural de las proteínas. Estructura primaria. Proteínas homólogas.
  • Estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas. Principales motivos de estructura secundaria: hélices alfa, láminas beta y giros beta. Fuerzas que estabilizan la estructura tridimensional. Desnaturalización de las proteínas. Principales agentes desnaturalizantes.

Tema 4. Proteínas estructurales y globulares

  • Clasificación de las proteínas según su estructura. El colágeno como paradigma de las proteínas estructurales. Enfermedades del colágeno. Dos proteínas globulares: mioglobina y hemoglobina. Estudio de su estructura y función. La hemoglobina como ejemplo de proteína alostérica. Factores que regulan la unión del oxígeno a la hemoglobina. Tipos de hemoglobina. Anemia falciforme. Otras hemoglobinopatías.

Tema 5. Enzimología

  • Principios de la catálisis enzimática. Cinética enzimática: ecuación de Michaelis-Menten. Inhibición enzimática: irreversible y reversible. Tipos de inhibición reversible. Mecanismos de regulación de la actividad enzimática. Isoenzimas.

Tema 6. Glúcidos

  • Funciones biológicas de los glúcidos. Clasificación. Estructura de monosacáridos, aldosas y cetosas. Estereoisomería. Representaciones estructurales. Derivados de monosacáridos: aminoazúcares, desoxiazúcares, azúcares acídicos, azúcares fosforilados. El enlace glucosídico. Tipos principales de disacáridos: sacarosa, lactosa, maltosa. Glucoproteínas y glucolípidos. Polisacáridos. Funciones: de reserva, estructurales, etc. Estructura de homopolisacáridos: glucógeno, almidón y celulosa. Heteropolisacáridos: glucosaminoglucanos y proteoglucanos.

Tema 7. Lípidos. Membranas y transporte

  • Funciones biológicas. Lípidos de almacenamiento: ácidos grasos, triacilgliceroles. Lípidos estructurales: fosfolípidos, esfingolípidos, colesterol. Lípidos con actividades biológicas específicas: eicosanoides, esteroles, vitaminas liposolubles.
  • Constituyentes de las membranas biológicas. Modelo del mosaico fluido. La bicapa lipídica. Proteínas de membrana. Transporte de soluto a través de las membranas: difusión facilitada, transporte activo, canales iónicos.

 

Bloque Temático 2. Bioquímica metabólica

Tema 8. Introducción al metabolismo y bioenergética

  • Panorámica del metabolismo energético. Anabolismo y catabolismo. Rutas centrales del metabolismo. Principios generales sobre regulación metabólica. Principios de bioenergética. Energía libre. Procesos irreversibles. Reacciones acopladas. Papel central del ATP en el metabolismo energético. Hidrólisis de ATP. Otros compuestos ricos en energía. Transferencia de grupos fosfato. Reacciones de oxido-reducción biológica. Coenzimas transportadoras de electrones. Vitaminas.

Tema 9. Glucólisis

  • Digestión de glúcidos de la dieta. Transportadores de glucosa. Importancia y destinos de la glucosa. Fases de la glucolisis: reacciones. Destinos del piruvato. Fermentación. Ciclo de Cori. Regulación de la glucolisis. Entrada de otros glúcidos en la glucolisis.

Tema 10. Gluconeogénesis y ruta de las pentosas fosfato

  • Gluconeogénesis, principales sustratos. Reacciones enzimáticas. Balance energético. Regulación recíproca de la glucolisis y la gluconeogénesis.
  • Ruta de las pentosas fosfato. Importancia y modalidades.

Tema 11. Metabolismo del glucógeno

  • Importancia y función del glucógeno. Degradación del glucógeno: glucógeno fosforilasa, enzima desramificante. Biosíntesis del glucógeno: glucógeno sintasa, enzima ramificante. Regulación hormonal y alostérica. Regulación diferencial en tejido muscular y hepático. Control coordinado de la síntesis y degradación del glucógeno. Principales enfermedades de depósito del glucógeno.

Tema 12. Ciclo del ácido cítrico (ciclo de los ácidos tricarboxílicos o de Krebs)

  • Importancia del ciclo de Krebs como encrucijada metabólica. Formación del acetil-coenzima-A: el complejo piruvato deshidrogenasa. Reacciones oxidativas del ciclo. Balance energético. Naturaleza anfibólica del ciclo: conexiones con rutas biosintéticas. Reacciones anapleróticas. Regulación del ciclo de Krebs.

Tema 13. Cadena de transporte electrónico

  • Cadena de transporte electrónico. Conversión del flujo de electrones en energía química. Acoplamiento de la fuerza protón-motriz a la fosforilación del ADP. Transporte a través de la membrana interna mitocondrial: regulación de la respiración mitocondrial y fosforilación oxidativa. Bioquímica de la detoxificación. Especies reactivas de oxígeno y nitrógeno.

Tema 14. Oxidación de ácidos grasos

  • Obtención de la energía de los lípidos. Digestión, movilización y transporte extracelular de los triacilgliceroles del adipocito. Transporte de los ácidos grasos al interior de la mitocondria. β-oxidación de los ácidos grasos. Regulación de la degradación de ácidos grasos y triacilgliceroles. Metabolismo de los cuerpos cetónicos.

Tema 15. Biosíntesis de ácidos grasos

  • Biosíntesis de ácidos grasos, triacilgliceroles y fosfolípidos de membrana. Reacciones de la síntesis de ácidos grasos. La sintasa de ácidos grasos. Regulación coordinada de la síntesis y la degradación de ácidos grasos. Reacciones básicas de síntesis de triacilgliceroles y su regulación. Otros lípidos de interés biológico.

Tema 16. Colesterol y transporte de lípidos

  • Fases y reacciones de la síntesis de colesterol. Entrada del colesterol a las células mediante endocitosis mediada por receptor. Regulación del contenido de colesterol celular. Las lipoproteínas como sistema de transporte de lípidos. Lipasas, receptores y transportadores de lípidos. Transporte entre tejidos.

Tema 17. Degradación de aminoácidos y ciclo de la urea

  • Origen del nitrógeno de la urea. Transaminasas. Glutaminasa. Glutamato dehidrogenasa. Glutamina sintetasa. Ciclo de la glucosa-alanina. Ciclo de la urea. Regulación del ciclo de la urea. Rutas de degradación y destino de las cadenas de los aminoácidos. Coenzimas transportadoras de restos monocarbonados. Aminoácidos glucogénicos y cetogénicos. Destinos metabólicos de los aminoácidos. Degradación de la fenilalanina. Fenilcetonuria, tirosinemias, alcaptonuria. Degradación de aminoácidos de cadenas ramificadas. Patología asociada.

Tema 18. Síntesis de amino, hemo y nucleótidos

  • Biosíntesis de los aminoácidos no esenciales. Aminoácidos como precursores de otras aminas biológicas. Síntesis y degradación del grupo hemo. Síntesis de novo de los nucleótidos de purina. Glutamina-amido transferasas. Síntesis de AMP y GMP. Enzimas multifuncionales. Ruta de recuperación de nucleótidos de purina y patologías asociadas. Síntesis de novo de nucleótidos de pirimidinas. Recuperación de pirimidinas. Degradación de purinas y gota. El metabolismo de nucleótidos como diana de fármacos antibióticos, antitumorales y antivirales.

Tema 19. Integración del metabolismo

  • Panorámica general de las diferentes rutas. Perfiles metabólicos de los diferentes órganos. Puntos de conexión y moléculas clave del metabolismo. AMP quinasa. Regulación hormonal de las enzimas del metabolismo glucídico, de ácidos grasos y de aminoácidos. Modificación de las principales rutas en diferentes condiciones metabólicas. Fases de la homeostasis de la glucosa durante el ayuno prolongado.

 

 

Programa de prácticas de laboratorio

 

Práctica 1. Estructura y propiedades ácido-base de los aminoácidos

  • Estructura de los aminoácidos. Ionización de los aminoácidos: pKa y pI. Preparación de tampones. Titulación de un aminoácido.
  • Objetivos: conocer la estructura de los 20 aminoácidos proteinogénicos; diferenciar las formas L y D; distinguir los distintos estados de ionización. Se desarrollarán sus estructuras en el plano y en tres dimensiones. Aprender a preparar un tampón y a medir el pH. Calcular el pI y los pKas de un aminoácido a partir de su curva de titulación.

 

Práctica 2. Actividad enzimática y determinación de proteínas totales

  • Cinética enzimática: determinación de la Km y Vmax. Determinación de proteínas totales por el método de Biuret. Cálculo de la actividad enzimática específica.
  • Objetivos: conocer la espectrofotometría y aplicarla para la determinación de la actividad enzimática y la medida de la concentración de proteínas totales. Resolución de ejercicios sencillos de enzimología. Conocer las formas y unidades en las que se expresa la actividad enzimática.

 

Práctica 3. Valoración de la diabetes

  • Determinación de la glucemia y de hemoglobinas glucosiladas.
  • Objetivos: familiarizarse con aspectos relacionados con la clínica, como la determinación de glucosa en suero y de la hemoglobina glicosilada HbA1c en sangre. Aplicar técnicas habituales de los laboratorios clínicos para el diagnóstico y seguimiento de los enfermos diabéticos.
Copyright 2014, por los autores de los cursos. Cite/attribute Resource. Programa. (2011, June 24). Retrieved June 24, 2017, from OCW Universidad de Cantabria Web site: http://ocw.unican.es/ciencias-de-la-salud/bioquimica-estructural-y-metabolica/programa. Esta obra se publica bajo una licencia Creative Commons 4.0. Creative Commons 4.0